##gff-version 3 Q9UK17 UniProtKB Chain 1 655 . . . ID=PRO_0000054068;Note=A-type voltage-gated potassium channel KCND3 Q9UK17 UniProtKB Topological domain 1 182 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:34997220;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Transmembrane 183 204 . . . Note=Helical%3B Name%3DSegment S1;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:34997220,ECO:0007744|PDB:7W3Y;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Topological domain 205 223 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:34997220;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Transmembrane 224 246 . . . Note=Helical%3B Name%3DSegment S2;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:34997220,ECO:0007744|PDB:7W3Y;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Topological domain 247 253 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:34997220;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Transmembrane 254 277 . . . Note=Helical%3B Name%3DSegment S3;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:34997220,ECO:0007744|PDB:7W3Y;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Topological domain 278 283 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:34997220;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Transmembrane 284 306 . . . Note=Helical%3B Voltage-sensor%3B Name%3DSegment S4;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:34997220,ECO:0007744|PDB:7W3Y;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Topological domain 307 318 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:34997220;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Transmembrane 319 343 . . . Note=Helical%3B Name%3DSegment S5;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:34997220,ECO:0007744|PDB:7W3Y;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Topological domain 344 352 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:34997220;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Intramembrane 353 366 . . . Note=Helical%3B Name%3DPore helix;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:34997220,ECO:0007744|PDB:7W3Y;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Intramembrane 367 374 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P63142 Q9UK17 UniProtKB Transmembrane 378 400 . . . Note=Helical%3B Name%3DSegment S6;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:34997220,ECO:0007744|PDB:7W3Y;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Topological domain 401 655 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:34997220;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Region 6 21 . . . Note=Interaction with KCNIP1 and KCNIP2;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17187064,ECO:0000269|PubMed:34997220;Dbxref=PMID:17187064,PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Region 70 78 . . . Note=Interaction with KCNIP1;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17187064;Dbxref=PMID:17187064 Q9UK17 UniProtKB Region 470 487 . . . Note=Interaction with KCNIP1 and KCNIP2;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:34997220;Dbxref=PMID:34997220 Q9UK17 UniProtKB Region 472 487 . . . Note=Mediates dendritic targeting;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q63881 Q9UK17 UniProtKB Region 525 565 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9UK17 UniProtKB Region 615 655 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9UK17 UniProtKB Motif 367 372 . . . Note=Selectivity filter;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P63142 Q9UK17 UniProtKB Compositional bias 525 548 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9UK17 UniProtKB Compositional bias 637 647 . . . Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9UK17 UniProtKB Binding site 104 104 . . . Note=In chain B;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PDB:1S1G,ECO:0007744|PDB:2NZ0 Q9UK17 UniProtKB Binding site 110 110 . . . Note=In chain D;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PDB:1S1G,ECO:0007744|PDB:2NZ0 Q9UK17 UniProtKB Binding site 131 131 . . . Note=In chain B;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PDB:1S1G,ECO:0007744|PDB:2NZ0 Q9UK17 UniProtKB Binding site 132 132 . . . Note=In chain B;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PDB:1S1G,ECO:0007744|PDB:2NZ0 Q9UK17 UniProtKB Binding site 367 367 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9NZV8 Q9UK17 UniProtKB Binding site 368 368 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9NZV8 Q9UK17 UniProtKB Binding site 369 369 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9NZV8 Q9UK17 UniProtKB Binding site 370 370 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9NZV8 Q9UK17 UniProtKB Modified residue 153 153 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9Z0V1 Q9UK17 UniProtKB Modified residue 459 459 . . . Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9Z0V1 Q9UK17 UniProtKB Modified residue 569 569 . . . Note=Phosphoserine%3B by CaMK2D;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q62897 Q9UK17 UniProtKB Modified residue 585 585 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9Z0V1 Q9UK17 UniProtKB Alternative sequence 488 506 . . . ID=VSP_008826;Note=In isoform 2. Missing;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303,ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:10200233,ECO:0000303|PubMed:10729221,ECO:0000303|PubMed:15489334,ECO:0000303|PubMed:9843794;Dbxref=PMID:10200233,PMID:10729221,PMID:15489334,PMID:9843794 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 94 94 . . . ID=VAR_035775;Note=In a colorectal cancer sample%3B somatic mutation. V->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16959974;Dbxref=dbSNP:rs1349469134,PMID:16959974 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 227 227 . . . ID=VAR_070785;Note=In SCA19%3B results in reduced channel activity consistent with impaired cell surface expression of the mutant protein. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23280837;Dbxref=PMID:23280837 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 338 338 . . . ID=VAR_070786;Note=In SCA19. V->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23280837;Dbxref=PMID:23280837 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 345 345 . . . ID=VAR_070787;Note=In SCA19. G->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23280837;Dbxref=dbSNP:rs797045634,PMID:23280837 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 352 352 . . . ID=VAR_070788;Note=In SCA19%3B loss of channel activity. T->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23280838;Dbxref=dbSNP:rs397515476,PMID:23280838 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 373 373 . . . ID=VAR_070789;Note=In SCA19%3B uncertain significance%3B causes reduced channel activity. M->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23280838;Dbxref=dbSNP:rs397515477,PMID:23280838 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 377 377 . . . ID=VAR_070790;Note=In SCA19. T->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23280837;Dbxref=PMID:23280837 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 384 384 . . . ID=VAR_079709;Note=In SCA19. G->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:28895081;Dbxref=PMID:28895081 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 390 390 . . . ID=VAR_070791;Note=In SCA19%3B uncertain significance%3B results in impaired cell surface expression. S->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23280838;Dbxref=dbSNP:rs397515478,PMID:23280838 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 392 392 . . . ID=VAR_067694;Note=In BRGDA9%3B uncertain significance%3B gain of function mutation. V->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22457051;Dbxref=dbSNP:rs786205867,PMID:22457051 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 450 450 . . . ID=VAR_073831;Note=In BRGDA9%3B uncertain significance%3B gain of function mutation. L->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21349352;Dbxref=dbSNP:rs150401343,PMID:21349352 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 530 530 . . . ID=VAR_067695;Note=In BRGDA9%3B uncertain significance%3B does not affect the electrophysiological properties of the channel. S->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22457051;Dbxref=PMID:22457051 Q9UK17 UniProtKB Natural variant 600 600 . . . ID=VAR_067696;Note=In BRGDA9%3B uncertain significance%3B gain of function mutation. G->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21349352,ECO:0000269|PubMed:22457051;Dbxref=dbSNP:rs149344567,PMID:21349352,PMID:22457051 Q9UK17 UniProtKB Sequence conflict 239 239 . . . Note=V->G;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UK17 UniProtKB Sequence conflict 375 375 . . . Note=P->L;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UK17 UniProtKB Sequence conflict 408 408 . . . Note=R->G;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UK17 UniProtKB Sequence conflict 452 452 . . . Note=E->G;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UK17 UniProtKB Sequence conflict 531 531 . . . Note=T->Q;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UK17 UniProtKB Sequence conflict 564 564 . . . Note=A->D;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UK17 UniProtKB Sequence conflict 646 646 . . . Note=A->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UK17 UniProtKB Sequence conflict 654 654 . . . Note=A->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q9UK17 UniProtKB Helix 4 6 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6N Q9UK17 UniProtKB Helix 9 15 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 16 18 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Beta strand 20 23 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2NZ0 Q9UK17 UniProtKB Helix 27 31 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 32 34 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2NZ0 Q9UK17 UniProtKB Beta strand 41 46 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1S1G Q9UK17 UniProtKB Beta strand 49 54 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1S1G Q9UK17 UniProtKB Helix 55 58 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1S1G Q9UK17 UniProtKB Turn 65 67 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 70 73 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1S1G Q9UK17 UniProtKB Beta strand 74 76 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2NZ0 Q9UK17 UniProtKB Beta strand 77 79 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1S1G Q9UK17 UniProtKB Beta strand 81 84 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1S1G Q9UK17 UniProtKB Helix 88 100 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1S1G Q9UK17 UniProtKB Beta strand 101 103 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2NZ0 Q9UK17 UniProtKB Beta strand 107 109 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W3Y Q9UK17 UniProtKB Helix 111 120 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1S1G Q9UK17 UniProtKB Helix 125 127 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1S1G Q9UK17 UniProtKB Helix 130 144 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1S1G Q9UK17 UniProtKB Turn 164 166 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 167 173 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Turn 176 178 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W3Y Q9UK17 UniProtKB Helix 180 202 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 218 221 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 223 246 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Turn 251 256 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 258 275 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 278 280 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Turn 283 286 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 287 291 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 292 302 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 305 316 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 318 343 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Beta strand 344 348 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 356 365 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Beta strand 371 373 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 378 395 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 398 445 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S Q9UK17 UniProtKB Helix 473 483 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7W6S