##gff-version 3 Q9NYG8 UniProtKB Chain 1 393 . . . ID=PRO_0000101747;Note=Potassium channel subfamily K member 4 Q9NYG8 UniProtKB Topological domain 1 3 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Transmembrane 4 24 . . . Note=Helical%3B Name%3DM1;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Topological domain 25 87 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Intramembrane 88 102 . . . Note=Pore-forming%3B Name%3DPH1;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Intramembrane 103 108 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Topological domain 109 117 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Transmembrane 118 150 . . . Note=Helical%3B Name%3DM2;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Topological domain 151 172 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Transmembrane 173 194 . . . Note=Helical%3B Name%3DM3;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Topological domain 195 199 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Intramembrane 200 211 . . . Note=Pore-forming%3B Name%3DPH2;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Intramembrane 212 217 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Topological domain 218 233 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Transmembrane 234 260 . . . Note=Helical%3B Name%3DM4;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Topological domain 261 393 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Region 103 108 . . . Note=Selectivity filter 1;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Region 212 217 . . . Note=Selectivity filter 2;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Region 285 393 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9NYG8 UniProtKB Compositional bias 319 332 . . . Note=Pro residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9NYG8 UniProtKB Compositional bias 365 384 . . . Note=Basic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q9NYG8 UniProtKB Binding site 103 103 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 103 103 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:23341632,PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 104 104 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 104 104 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 105 105 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 105 105 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 106 106 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 212 212 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 212 212 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 213 213 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 213 213 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:23341632,PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 214 214 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 214 214 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Binding site 215 215 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:4WFF;Dbxref=PMID:25471887 Q9NYG8 UniProtKB Glycosylation 78 78 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q9NYG8 UniProtKB Glycosylation 82 82 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q9NYG8 UniProtKB Disulfide bond 52 52 . . . Note=Interchain (with C-52);Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:22282805,ECO:0000269|PubMed:23341632,ECO:0000269|PubMed:25471887,ECO:0000269|PubMed:25500157,ECO:0000269|PubMed:34390650,ECO:0007744|PDB:3UM7,ECO:0007744|PDB:4I9W,ECO:0007744|PDB:4RUE,ECO:0007744|PDB:4WFE,ECO:0007744|PDB:7LJ4;Dbxref=PMID:22282805,PMID:23341632,PMID:25471887,PMID:25500157,PMID:34390650 Q9NYG8 UniProtKB Alternative sequence 1 1 . . . ID=VSP_006689;Note=In isoform 2. M->MTTAPQEPPARPLQAGSGAGPAPGRAM;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:12191490;Dbxref=PMID:12191490 Q9NYG8 UniProtKB Natural variant 172 172 . . . ID=VAR_082119;Note=In FHEIG%3B gain-of-function variant resulting in highly increased basal potassium currents%3B impaired sensitivity to arachidonic acid. A->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30290154;Dbxref=PMID:30290154 Q9NYG8 UniProtKB Natural variant 244 244 . . . ID=VAR_082120;Note=In FHEIG%3B gain-of-function variant resulting in highly increased basal potassium currents%3B impaired sensitivity to arachidonic acid. A->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30290154;Dbxref=PMID:30290154 Q9NYG8 UniProtKB Natural variant 328 328 . . . ID=VAR_020206;Note=P->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|Ref.2;Dbxref=dbSNP:rs953778 Q9NYG8 UniProtKB Mutagenesis 98 98 . . . Note=Strongly increases basal level of channel activity%2C decreases further activation by pressure and abolishes further activation by arachidonic acid. G->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25500157;Dbxref=PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Mutagenesis 103 103 . . . Note=Loss of voltage-dependent channel gating. Displays linear current-voltage relationship. T->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26919430;Dbxref=PMID:26919430 Q9NYG8 UniProtKB Mutagenesis 212 212 . . . Note=Loss of voltage-dependent channel gating. Abolishes activation by arachidonic acid and PIP2. T->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26919430;Dbxref=PMID:26919430 Q9NYG8 UniProtKB Mutagenesis 232 232 . . . Note=Gain of a cryptic cation-pi interaction that activates channel gating. Q->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:28693035;Dbxref=PMID:28693035 Q9NYG8 UniProtKB Mutagenesis 236 236 . . . Note=Increases basal level of channel activity and decreases further activation by pressure%2C but has little effect on further activation by arachidonic acid. W->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:25500157;Dbxref=PMID:25500157 Q9NYG8 UniProtKB Helix 3 28 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Helix 29 31 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Helix 34 49 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Helix 55 70 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Beta strand 87 89 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WFE Q9NYG8 UniProtKB Helix 90 101 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Helix 114 158 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Turn 159 161 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Helix 164 180 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Helix 181 185 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Helix 186 195 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Helix 199 210 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Beta strand 216 218 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Beta strand 221 223 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4WFE Q9NYG8 UniProtKB Beta strand 226 228 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5 Q9NYG8 UniProtKB Helix 231 259 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7LJ5