##gff-version 3
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Q9H999	UniProtKB	Mutagenesis	138	138	.	.	.	Note=Loss of catalytic activity. E->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27555321;Dbxref=PMID:27555321	
Q9H999	UniProtKB	Mutagenesis	138	138	.	.	.	Note=Prevents acetyl-CoA production. E->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30927326;Dbxref=PMID:30927326	
Q9H999	UniProtKB	Mutagenesis	195	195	.	.	.	Note=Retains 30%25 of wild-type activity. Refractory to inhibition by acetyl-CoA. Exhibits a 10-fold increase in the Km for pantothenate. S->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20797618;Dbxref=PMID:20797618	
Q9H999	UniProtKB	Mutagenesis	207	207	.	.	.	Note=Loss of catalytic activity. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20797618;Dbxref=PMID:20797618	
Q9H999	UniProtKB	Mutagenesis	207	207	.	.	.	Note=Increases affinity for ATP and decreases affinity for acetyl-CoA. Increases acetyl-CoA production. R->W;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:30927326;Dbxref=PMID:30927326	
Q9H999	UniProtKB	Mutagenesis	267	267	.	.	.	Note=Loss of catalytic activity but can bind ATP normally. A->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20797618;Dbxref=PMID:20797618	
Q9H999	UniProtKB	Mutagenesis	269	269	.	.	.	Note=Loss of catalytic activity but can bind ATP normally. A->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20797618;Dbxref=PMID:20797618	
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